РЕЗЮМЕ
Сахарный диабет (СД) – это хроническая болезнь, которая разрушает весь организм. Орган за органом теряют свою физиологию и функцию. Ученые всего мира пытаются найти методику, которая поможет приостановить рост этого заболевания в мире. Гомеостаз глюкозы контролируется некоторыми гормонами: в первую очередь инсулином, амилином, глюкагоном, похожим на глюкагон пептидом (GLP-1). С открытием амилина в 1986 году роль β-клетки в гомеостазе глюкозы возросла. На глюкозу амилина оказывает инсулиноподобное сахаросодержащее действие, блокирует глюкагон, вызывает чувство насыщения. Амилин контролирует пищевое поведение и влияет на похудение. Центр насыщения гипоталамуса взаимосвязан с гормоном амилин, где он взаимодействует с гормоном лептин. Это функциональное взаимодействие между гормоном амилином и лептином уже известно.
Keywords: инсулин, амилин, глюкоза, β-клетка, гипоталамус, ожирение

---

ЛИТЕРАТУРА

1. Аметов А.С. Роль бета-клеток в регуляции гомеостаза глюкозыв норме и при сахарном диабете 2 типа // Сахарный диабет, - 2008 - 11(4), - с. 6-11.
2. Barg S., Elliason L., Renstrom E. et al. A subject of 50 secretory granules in close contact with a-type Са2+ channels accounts for first-phase insulin secretion in mouse p-sells. Kinetics of insulin release in health and Type 2 Diabetes // Diabetes, - 2002, V. 51, suppl. I, - p. 74. https://doi.org/10.2337/diabetes.51.2007.s74.
3. Klöppel G., Löhr M., Habich K. et al. Islet pathology and the pathogenesis of type 1 and type 2 diabetes mellitus revisited // Surv Synth Pathol Res., - 1985, 4(2), - p. 110-25. https://doi.org/10.1159/000156969.
4. Cerasi E., Ktorza A. Plasticité anatomique et fonctionnelle des cellules bêta du pancréas endocrine et diabète de type 2 [Anatomical and functional plasticity of pancreatic beta-cells and type 2 diabetes] // Med Sci (Paris), - 2007, 23(10), - p. 885-94. https://doi.org/10.1051/medsci/20072310885.
5. Cooper G.J., Willis A.C., Clark A., et al. Purification and characterization of a peptide from amyloid-rich pancreases of type 2 diabetic patients // Proc Natl Acad Sci U S A, - 1987, 84(23), - p. 8628-32. https://doi.org/10.1073/pnas.84.23.8628.
6. Westermark P. Amyloid in the islets of Langerhans: thoughts and some historical Aspects Ups // J Med Sci., - 2011. 116(2), p. 81-89. https://doi.org/10.3109/03009734.2011.573884.
7. Волков В.П. Новые панкреатические гормоны: Амилин // Медицина и фармакология, - 2014, №11 12), - с.1.
8. Boccia L., Gamakharia S., Coester B. et al. Amylin brain circuitry. Peptides. 2020; 132:170366. https://doi.org/10.1016/j.peptides.2020.170366.
9. Yoshihara C., Tokita K., Maruyama T. et al. Calcitonin receptor signaling in the medial preoptic area enables risk-taking maternal care // Cell Rep., - 2021, 35(9), - p. 109204. https://doi.org/10.1016/j.celrep.2021.109204.
10. Trevaskis JL., Wittmer C., Athanacio J. et al. Amylin/leptin synergy is absent in extreme obesity and not restored by calorie restriction-induced weight loss in rats // Obes Sci Pract., - 2016, 2(4), - p. 385-391. https://doi.org/10.1002/osp4.62.
11. Rushing P.A., Hagan M.M., Seeley R.J. et al. Amylin: a novel action in the brain to reduce body weight // Endocrinology, - 2000, 141(2), - p. 850-3. doi:10.1210/endo.141.2.7378.
12. Lutz T.A., Coester B., Whiting L. et al. Amylin Selectively Signals Onto POMC Neurons in the Arcuate Nucleus of the Hypothalamus // Diabetes, - 2018, 67(5), - p. 805-817. https://doi.org/10.2337/db17-1347.
13. Reidelberger R.D., Haver A.C., Arnelo U. et al. Amylin receptor blockade stimulates food intake in rats // Am J Physiol Regul Integr Comp Physiol., - 2004, 287(3), - p. R568-74. https://doi.org/10.1152/ajpregu.00213.2004.
14. Li Z., Kelly L., Heiman M. et al. Hypothalamic Amylin Acts in Concert with Leptin to Regulate Food Intake // Cell Metab., - 2015, 22(6), - p. 1059-67. doi: 10.1016/j.cmet.2015. 10.012.
15. Bhowmick D.C., Singh S., Trikha S. et al. The molecular physiopathogenesis of islet amyloidosis // Handb Exp Pharmacol, - 2018, 245, - p. 271-312. doi:10.1007/164_2017_62.
16. Ryan G., Briscoe T.A., Jobe L. Review of pramlintide as adjunctive therapy in treatment of type 1 and type 2 diabetes // Drug Des Devel Ther., - 2009, 2, - p. 203-14. https://doi.org/10.2147/dddt.s3225.
17. Christoffersen B.Ø., Sanchez-Delgado G., John L.M. et al. Beyond appetite regulation: Targeting energy expenditure, fat oxidation, and lean mass preservation for sustainable weight loss // Obesity (Silver Spring), - 2022, 30(4), - p. 841-857. https://doi.org/10.1002/oby.23374.
18. Jorsal T., Rungby J., Knop F.K. et al. GLP-1 and Amylin in the Treatment of Obesity // Curr Diab Rep., - 2016, 16(1), - p. 1. https://doi.org/ 10.1007/s11892-015-0693-3.
19. Potes C.S., Turek V.F., Cole R.L. et al. Noradrenergic neurons of the area postrema mediate amylin's hypophagic action // Am J Physiol Regul Integr Comp Physiol., - 2010, 299(2), - p. R623-31. https://doi.org/10.1152/ajpregu.00791.2009.
20. Mietlicki-Baase E.G., McGrath L.E., Koch-Laskowski K. et al. Amylin receptor activation in the ventral tegmental area reduces motivated ingestive behavior // Neuropharmacology, - 2017, 123, - p. 67-79. https://doi.org/10.1016/j.neuropharm.2017.05.024.
21. Simonsen L., Lau J., Kruse T. et al. Preclinical evaluation of a protracted GLP-1/glucagon receptor co-agonist: Translational difficulties and pitfalls // PLoS ONE. – 2022, 17(3), - p. e0264974. https://doi.org/10.1371/journal.pone.0264974.
22. Enebo L.B., Berthelsen K.K., Kankam M. et al. Safety, tolerability, pharmacokinetics, and pharmacodynamics of concomitant administration of multiple doses of cagrilintide with semaglutide 2·4 mg for weight management: a randomised, controlled, phase 1b trial // Lancet, - 2021, 397(10286), - p. 1736-1748. https://doi.org/10.1016/S0140-6736(21)00845-X.
23. Kruse T., Hansen JL., Dahl K. et al. Development of Cagrilintide, a Long-Acting Amylin Analogue // J Med Chem., 2021. 64(15), p, 11183-11194. doi:10.1021/acs.jmedchem. 1c00565.